Michaelis-Menten-KinetikChemie
Michaelis-Menten-Kinetik Rechner (Enzymgeschwindigkeit & kcat)
Berechnen Sie die anfängliche Enzymreaktionsgeschwindigkeit (v0), die Wechselzahl (kcat) und die katalytische Effizienz aus Km, Vmax und [S].
Berechnetes Ergebnis
Anfangsgeschwindigkeit (v0)
60μM/s
Eingabedaten
μM/s
Schnellauswahl:
μM
Schnellauswahl:
μM
Schnellauswahl:
Anfangsgeschwindigkeit (v0)
60μM/s
Wechselzahl (kcat)
2,000 s⁻¹
Erreichter Vmax-Anteil (%)
60 %
Hohe Enzymsättigung ([S] >= Km): Arbeitet über der halbmaximalen Geschwindigkeit und nähert sich der Kinetik nullter Ordnung.
Enzymsättigungsprofil
Geschwindigkeit v0
60 μM/s(38%)
vmax_rate
100(63%)
Biochemisches Werkzeug für hyperbolische Enzymkinetiken.
Berechnungsmethodik
Michaelis-Menten: v0 = (Vmax * [S]) / (Km + [S]). Bei [S] = Km ist v0 = Vmax / 2. Effizienz = kcat / Km.
Häufig gestellte Fragen
Die Substratkonzentration bei halbmaximaler Reaktionsgeschwindigkeit (v0 = Vmax / 2).
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