حاسبة معادلة ميكايليس-مينتن لحركية الإنزيمات والكفاءة التحفيزية (Michaelis-Menten)
احسب سرعة التفاعل الإنزيمي الابتدائية (v₀)، وثابت التحول التحفيزي (kcat)، والكفاءة التحفيزية (kcat/Km) من تركيز المادة الهدف [S] وثابت ميكايليس (Km) والسرعة القصوى (Vmax).
سرعة التفاعل الإنزيمي اللحظية (v₀)
بيانات ومدخلات الحساب
سرعة التفاعل الإنزيمي اللحظية (v₀)
رقم التحول التحفيزي للإنزيم (kcat)
نسبة التشبع من السرعة القصوى (% of Vmax)
تشبع إنزيمي مرتفع ([S] ≥ Km): الإنزيم يعمل بأكثر من 50% من طاقته التحفيزية القصوى، ويقترب تدريجياً من الرتبة الصفرية وثبات السرعة.
مؤشر إشباع وسرعة الإنزيم الحيوية
أداة كيمياء حيوية وصيدلانية معتمدة لتحليل حركية الإنزيمات وتثبيط التفاعلات الحيوية.
آلية ومعادلة الحساب القانونية
معادلة ميكايليس-مينتن: v₀ = (Vmax × [S]) ÷ (Km + [S]). عندما يكون [S] = Km، تصبح السرعة v₀ = Vmax / 2 بالضبط. رقم التحول: kcat = Vmax ÷ [E]t. الكفاءة التحفيزية = kcat ÷ Km.
الأسئلة الشائعة
حاسبات ذات صلة
أدوات وحاسبات إضافية موصى بها بناءً على ما تقوم بحسابه الآن